Aminoacizii sunt unităţile constituente ale proteinelor şi cuprind în molecula lor două grupări funcţionale: carboxil şi amino.Există 20 de aminoacizi proteinogeni specificaţi prin codul genetic, prezenţi în toate organismele vii.
Aminoacizii naturali au formula generală:
R-CH-COOH
NH2
în care gruparea aminică se află la carbonul a faţă de carboxil.Excepţie face prolina al cărui azot,deşi tot în poziţia a faţă de carboxil, face parte dintr-un inel pirolidinic, fiind o grupă aminică secundară.
Diversitatea aminoacizilor naturali este dată de natura lui R care poate fi o catenă hidrocarbonată alifatică sau aromatică, un heterociclu sau care poate să cuprindă o funcţie adiţională.
CLASIFICARE
Aminoacizii pot fi clasificaţi:
· după natura catenei: alifatică, aromatică, heterociclică;
· după numărul grupărilor –COOH şi –NH2: monoamino-monocarboxilici, diaminomonocarboxilici;
· după poziţia relativă pe care o au grupărilor funcţionale în moleculă:a, b, g-aminoacizi.
· după prezenţa în cuprinsul catenei a altor grupări funcţionale.
Cea mai interesantă clasificare ni se pare a fi cea bazată pe polaritatea catenei şi cuprinde patru grupe :
1.)cu radical nepolar ( hidrofob ) : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina,fenilalanina, triptofanul şi metionina.Toţi sunt mai puţin solubili în apă decât aminoacizii polari;
2.)cu radical polar neîncărcat electric (la pH=6):serina,treonina,cisteina,tirosina asparagina,glutamina.Aceşti aminoacizi sunt mai solubili în apă decât cei nepolari, deoarece catena poate stabili legături de hidrogen cu apa, datorită grupărilor –OH,-NH2 amidice şi -SH pe care le conţine;
3.)cu radical polar încărcat negativ (la pH=6): acidul aspartic şi acidul glutamic;
4.)cu radical polar încărcat pozitiv (la pH=6): lisina,arginina,histidina.
În afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s-au izolat un număr de aminoacizi noi din hidrolizatul unor proteine foarte specializate, toţi derivând din aminoacizii uzuali. Astfel, 4-hidroxiprolina a fost găsită într-o proteină fibroasă,colagen şi unele proteine vegetale; 5-hidroxilisina în colagen;desmosina şi izodesmosina în elastină.(Stucturile acestor ultimi doi aminoacizi pot fi considerate ca fiind formate din 4 molecule de lisină,cu catenele laterale unite într-un nucleu de piridiniu substituit.Această structură permite desmosinei şi izodesmosinei să lege patru lanţuri peptidice în structuri radiare. Elastina diferă de alte proteine fibroase prin capacitatea sa de a suporta tensiuni în două direcţii).În anumite proteine musculare s-au găsit unii derivaţi metilaţi ai aminoacizii uzuali cum sunt : e-N-metillisina,e-N-trimetillisina şi metilhistidina.Recent s-a descoperit prezenţa în protrombină a acidului g-carboxiglutamic, cu importanţă biologică considerabilă.Se mai pot găsi şi alţi aminoacizi în hidrolizatele proteice, dar numărul lor trebuie să fie mic, ţinând seama de cunoştinţele genetice actuale, iar distribuţia lor se va limita la o proteină dată.Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul că nu au o codificare prin triplet de baze (codon).În toate cazurile cunoscute ei sunt derivaţi ai celor uzuali şi se formează după ce aceştia au fost deja inseraţi în lanţul polipeptidic,în procesul de biosinteză a proteinelor.